Cinétique chimique, catalyse enzymatique et macromolécules biologiques

Cinétique chimique et catalyse enzymatique:

I. Cinétique chimique

I.1. Définitions, méthodes et notions fondamentales

I.2.Lois de vitesses intégrées

I.3.Applications (désintégration radioactive, détermination de l'heure du décès, FRET, etc)

I.4.Réactions réversibles et principe d'équilibre local

I.5. Application: détermination de l'âge sur base de la cinétique d'isomérisation des acides aminés

I.6. Effet de la température et méthodes de relaxation

I.7. Réactions complexes et réactions en chaîne

I.8. Autocatalyse et oscillations

II. Catalyse enzymatique

II.1. Notions fondamentales, définitions et intérêt

II.2. Cinétique de Michaelis-Menten (quasi-stationarité vs équilibre rapide)

II.3. Enzymes allostériques: système myoglobine/hémoblobine, cinétique de Hill, modèle de Monod-Wyman-Changeux

II.4. Inhibition enzymatique: exemples, applications en pharmacologie, différentes lois de vitesse

II.5. Activation enzymatique: exemples, lois de vitesse

II.6. Application à la modélisation des oscillations de calcium

Macromolécules Biologiques

Etude de la structure des protéines solubles et membranaires, lipides et nucléotides.

Structure secondaire (CD, IR, RMN).

Structure tertiaire (RMN, XRg, EPR).

Relation structure-activité.

Notions de reploiement des protéines et misfolding (amyloidoses).

A l'issue de cet apprentissage, l'étudiant sera capable de formaliser de manière mathématique les concepts liés à la vitesse des réactions chimiques et biochimiques. Il pourra appréhender les mécanismes de ces réactions et prévoir comment les réactions complexes et leurs vitesses dépendent des conditions expérimentales.
Et comprendre et pouvoir appliquer les méthodes de détermination de structure de macromolécules biologiques aux problèmes rencontrés dans la recherche en chimie biologique structurale

Cours ayant celui-ci comme co-requis

Cours magistral et exercices dirigés.

Contribution au profil d'enseignement

• Maîtriser, explorer et mobiliser un ensemble de connaissances scientifiques, techniques et technologiques avancées liées à la bioingénierie (génétique moléculaire, cinétique chimique, physiologie cellulaire et analyse de systèmes biologiques complexes, modélisation mathématique de systèmes biologiques).

• Analyser, diagnostiquer et modéliser une situation complexe d’ingénierie biologique, de manière rigoureuse et critique (Appliquer des techniques d’analyse, d’échantillonnage et d’identification (faisant notamment appel aux techniques avancées d’imagerie) dans le cadre d’études scientifiques de pointe dans les domaines de la chimie et des bio-industries)

• Développer et exploiter des savoirs transversaux intégrant des concepts en mathématique, physique, chimie, biologie et sciences de la terre.

• Transposer à différents objets d'étude les connaissances et méthodes acquises.

• Développer une argumentation scientifique.

• Identifier les potentialités de développements d'une recherche dans le domaine de la chimie.

Références, bibliographie et lectures recommandées

Atkins P. (2008) Chimie Physique. De Boeck Université

Roussel M. (2012) A life scientist's guide to Physical Chemistry. Cambridge University Press.

Cornish-Bowden A. (2012) Fundamentals of enzyme kinetics. Wiley-Blackwell.

Contacts

gdupont@ulb.ac.be
cgovaert@ulb.ac.be
vrauss@ulb.ac.be

Campus

Plaine

Méthode(s) d'évaluation

• Examen oral
• Autre

Examen oral

Autre

Deux examens oraux (cinétique chimique et catalyse enzymatique d'une part et macromolécules biologiques d'autre part)

Construction de la note (en ce compris, la pondération des notes partielles)

60% pour la partie cinétique chimique et catalyse enzymatique et 40% pour la partie macromolécules biologiques

Langue(s) d'évaluation

• français